PPGINF PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA DA INFORMAÇÃO FUNDAÇÃO UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC Phone: Not available http://propg.ufabc.edu.br/ppginfo

Banca de DEFESA: ANDRÉ KLIOUSOFF JUNIOR

Uma banca de DEFESA de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : ANDRÉ KLIOUSOFF JUNIOR
DATA : 20/04/2022
HORA: 13:30
LOCAL: Santo André
TÍTULO:

Explorando  a assinatura de dinâmica estrutural em proteínas intrinsecamente desordenadas.


PÁGINAS: 110
RESUMO:

Macromoléculas adotam várias conformações preferidas em solução dependendo de sua estrutura e forma, determinando sua dinâmica e função.Vários estudos indicaram que essas propriedades dinâmicas são determinadas principalmente pela topologia dos contatos nativos. Estudos nos últimos anos estabeleceram o papel da dinâmica estrutural, também chamada de dinâmica intrínseca, para facilitar, se não impulsionar, as interações e o funcionamento dos sistemas biomoleculares. Portanto, é importante explorar diferentes conformações para modelar processos dinâmicos e determinar estados estáveis (Zhang et al., 2020). A compreensão da correlação entre a dinâmica estrutural de proteínas e suas funções exigem métodos computacionais híbridos que integram movimentos de frequência mais baixa obtidos por Análise de Modo Normal (NM) e movimentos mais rápidos de Dinâmica Molecular (MD) aliados a dados de técnicas biofísicas. O reconhecimento da abundância natural e importância funcional de proteínas intrinsecamente desordenadas (IDPs) e híbridos de proteínas que contêm tanto regiões de proteínas intrinsecamente desordenadas (IDPRs) quanto regiões ordenadas está mudando a ciência das proteínas. IDPs e IDPRs, ou seja, proteínas funcionais e regiões proteicas sem estruturas únicas, podem ser encontradas em todos os organismos e normalmente desempenham papéis vitais em vários processos biológicos. A funcionalidade baseada em desordem complementa as funções de proteínas e domínios ordenados. No entanto, em virtude de sua existência, IDPs/IDPRs, que são caracterizados por notável flexibilidade conformacional e plasticidade estrutural, quebram várias regras estabelecidas ao longo dos anos para explicar a estrutura, dobramento e funcionalidade de proteínas bem dobradas com estruturas únicas.Neste trabalho, investigamos a assinatura dinâmica de certas famílias de proteínas intrinsecamente Desordenada, utilizando  métodos híbridos como SignDy. 



MEMBROS DA BANCA:
Presidente - Interno ao Programa - 1563992 - ANA LIGIA BARBOUR SCOTT
Membro Titular - Examinador(a) Interno ao Programa - 2334927 - ANDRE KAZUO TAKAHATA
Membro Titular - Examinador(a) Externo à Instituição - RONALDO OLIVEIRA JUNIO - UFTM
Membro Titular - Examinador(a) Externo à Instituição - KATHIA MARIA HONORIO - USP
Membro Titular - Examinador(a) Externo à Instituição - ANGELO JOSE MAGRO - UNESP
Membro Suplente - Examinador(a) Interno ao Programa - 2196309 - CARLOS ALBERTO KAMIENSKI
Membro Suplente - Examinador(a) Externo à Instituição - LEONARDO CALDERON - UNIR
Notícia cadastrada em: 11/04/2022 19:51
SIGAA | UFABC - Núcleo de Tecnologia da Informação - ||||| | Copyright © 2006-2022 - UFRN - sigaa-2.ufabc.int.br.sigaa-2-prod